Glutatión S-transferasa
De Wikipedia, la enciclopedia encyclopedia
Las Glutatión S-transferasas (GST) son una familia de isoenzimas metabólicas eucariotas y procariotas de fase II, conocidas por su capacidad para catalizar la conjugación de forma reducida de glutatión a sustratos xenobióticos con fines de desintoxicación. La familia consta de tres superfamilias: proteínas citosólicas, mitocondriales y microsómicas.[1][2] Los miembros de las GST son extremadamente diversos en su secuencia de aminoácidos. Una porción considerable de las secuencias que constan en las bases de datos públicas tienen una función aún desconocida.[3]
Glutatión S-transferasa | ||||
---|---|---|---|---|
Estructura cristalográfica de la glutatión S-transferasa de Anopheles cracens. | ||||
Estructuras disponibles | ||||
PDB | ||||
Identificadores | ||||
Identificadores externos |
Bases de datos de enzimas
| |||
Número EC | 2.5.1.18 | |||
Número CAS | 50812-37-8 | |||
Ortólogos | ||||
Especies |
| |||
PubMed (Búsqueda) |
| |||
PMC (Búsqueda) |
| |||
Las glutatión S-transferasas pueden constituir hasta el 10% de la proteína citosólica en algunos órganos de los mamíferos.[4][5] Catalizan la conjugación de glutatión, a través de un tiol, con centros electrofílicos de una amplia variedad de sustratos, aumentando la solubilidad en agua de los compuestos.[6][7] Su actividad desintoxica compuestos endógenos como lípidos oxidados y permite la descomposición de los xenobióticos. También pueden unirse a las toxinas y funcionar como proteínas de transporte, lo cual dio lugar a su primera denominación, ligandinas.[8][9]