La lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.27) es una enzima que cataliza la reducción de piruvato a lactato, mediante la oxidación de NADH a NAD+. Este tipo de reacción se denomina redox, por lo que corresponde a la categoría de las enzimas oxidorreductasas.
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Dado que la enzima también puede catalizar la oxidación del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).
Participa en el metabolismo energético anaerobio, reduciendo el piruvato (procedente de la glucólisis) para regenerar el NAD+, que, en presencia de glucosa, es el sustrato limitante de la vía glucolítica.
Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de su energía del metabolismo anaerobio (toda en el caso de eritrocitos dado que carecen de mitocondrias).
Se encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el corazón, hígado, riñones, músculos, glóbulos rojos, cerebro y pulmones.